Ферментативная конверсия пищевого белка и оценка антиоксидантной активности пептидов [] = Enzymatic food protein conversion and assessment of antioxidant activity of peptides / С. Д. Жамсаранова, С. Н. Лебедева, Б. А. Болхонов, Д. В. Соколов // Вестник Восточно-Сибирского государственного университета технологий и управления = ESSUTM Bulletin. - 2021. - № 4. - С. 5-14 . - ISSN 2413-1997
Рубрики: Биотехнология--Пищевые белки Кл.слова (ненормированные): пищевые белки -- соевый белок -- ферментативная конверсия -- антиоксидантная активность -- пептиды -- ВСГУТУ -- food proteins -- soy protein -- enzymatic conversion -- antioxidant activity -- peptides -- ESSUTM Аннотация: Одним из пищевых белков, традиционно используемых для диетической коррекции и профилактики нарушений липидного обмена и связанных с ним сердечно-сосудистых заболеваний, ожирения, артериальной гипертензии, метаболического синдрома, являются белки сои. Использование современных технологий обработки соевого белка позволяет получить гидролизаты, которые проявляют гиполипидемические, гипохолестеринемические и другие свойства. Наиболее перспективным направлением использования гидролизатов пищевых белков является разработка низкоаллергенных продуктов профилактического назначения. Цель настоящего исследования получение ферментативного гидролизата соевого белка и оценка антиоксидантных свойств полученных пептидов. В работе представлена двухстадийная схема ферментативного гидролиза соевого белка с применением пепсина и трипсина, обеспечивающая высокую степень гидролиза (82-83 %). Фракционирование соевого гидролизата позволило разделить его на 3 основные фракции (высоко-, средне- и низкомолекулярную). Определена суммарная антиоксидантная активность полученных пептидных фракций. Наибольшей антиоксидантной активностью обладала среднемолекулярная фракция, суммарное содержание антиоксидантов в которой составило 71,2±4,83 мг/100 см3. Значительный интерес в дальнейших работах будут представлять поиски пептидов, обладающих гипоаллергенными, иммуномодулирующими и другими свойствами. Предполагается, что гидролизат белков сои может быть использован в качестве функционального ингредиента комплексного действия в составе различных специализированных пищевых продуктов. Soy proteins are among the various food proteins traditionally used for dietary correction and prevention of lipid metabolism disorders and associated cardiovascular diseases, obesity, arterial hypertension, and metabolic syndrome. The use of modern technologies for processing soy protein makes it possible to obtain hydrolysates that exhibit hypolipidemic, hypocholesterolemic and other properties. The most promising direction for the use of food protein hydrolysates is the development of low-allergenic prophylactic products. The aim of this study was to obtain an enzymatic hydrolysate of soy protein and to evaluate the antioxidant properties of the obtained peptides. The paper presents a 2-stage scheme for the enzymatic hydrolysis of soy protein using pepsin and trypsin, providing a high degree of hydrolysis (82-83 %). Fractionation of soybean hydrolysate made it possible to divide it into 3 main fractions (high, medium and low molecular weight). The total antioxidant activity of the obtained peptide fractions was determined. The average molecular fraction had the highest antioxidant activity, the total content of antioxidants in which was 71.2 ± 4.83 mg / 100 sm3. The search for peptides with hypoallergenic, immunomodulatory, and other properties will be of considerable interest in future studies. It is assumed that soy protein hydrolysate can be used as a functional ingredient of complex action in the composition of various specialized food products. Перейти к внешнему ресурсу: полный текст/full text Доп.точки доступа: Жамсаранова, С. Д.; Zhamsaranova, S. D.; Лебедева, С. Н.; Lebedeva, S. N.; Болхонов, Б. А.; Bolkhonov, B. A.; Соколов, Д. В.; Sokolov, D. V. |
Физико-химические характеристики, антиоксидантная активность и эффективность пептида, выделенного из молозива коров, на экспериментальной модели сахарного диабета 2-го типа [] = Physico-chemical characteristics, antioxidant activity and efficiency of a peptide isolated from cow colostrum on an experimental model of type 2 diabetes mellitus / С. Л. Тихонов, Н. В. Мерзлякова, Н. В. Тихонова, А. С. Ожгихина // Вестник Восточно-Сибирского государственного университета технологий и управления = ESSUTM Bulletin. - 2023. - № 1. - С. 36-45. - Библиогр. в конце ст. . - ISSN 2413-1997
Рубрики: Химия--Аналитическая химия Медицина--Болезни эндокринной системы Кл.слова (ненормированные): болезни эндокринной системы -- diseases of the endocrine system -- пептиды -- peptides -- аналитическая химия -- analytical chemistry -- сахарный диабет -- diabetes -- антиоксидантные свойства -- antioxidant properties -- молекулярная масса -- molecular weight -- аминокислотная последовательность -- amino acid sequence -- Тихонов, С. Л. -- Tikhonov, S. L. -- Мерзлякова, Н. В. -- Merzlyakova, N. V. -- Тихонова, Н. В. -- Tikhonova, N. V. -- Ожгихина, А. С. -- Ozhgikhina, A. S. Аннотация: Целью исследований является и влияния пептида с аминокислотной последовательностью ILGKLLSTAAGLLSNL, выделенного из трипсинового гидролизата молозива коров, на показатели антиоксидантной защиты лабораторных животных на фоне модели сахарного диабета 2-го типа. Молекулярно-массовое распределение пептида оценивали масс-спектрометрическим методом и идентифицировали методом MALDI-TOF. Анализ масс-спектров осуществляли с помощью программы Mascot с использованием базы данных Protein NCBI. Микросеквенирование проводили с помощью секвенатора MiSeqи-системы для высокопроизводительного секвенирования PGM IonTorrent. Моделирование пространственной структуры выделенных пептидов осуществляли с помощью программы молекулярного моделирования Schrodinger Maestro. Антиоксидантную активность пептидов определяли методами DPPH, ABTS и FRAP. Из трипсинового гидролизата молозива коров выделен полипептид, состоящий из 16 аминокислот с последовательностью ILGKLLSTAAGLLSNL и молекулярной массой 1583,05 Да. Анализ смоделированных пространственных структур пептида позволил установить, что он образует только альфа-структуру и относится к амфифильным, суммарный заряд пептида составляет +1, изоэлектрическая точка на уровне 10, 15. Полученные физико-химические характеристики пептида позволяют предположить, что выделенный пептид относится к антиоксидантным. Экспериментально установлено, что пептид обладает антиоксидантной активностью (3,21 ммоль экв. Тролокса/л). Доказано, что внутрижелудочное введение пептида ежедневно в течение 30 дней в дозе 0,9 мг/кг диабетическим крысам способствует снижению уровня гипергликемии и показателей оксидативного стресса. The aim of the research is to characterize and study the effect of the peptide with the amino acid sequence ILGKLLSTAAGLLSNL isolated from trypsin hydrolysate of cow colostrum on the indicators of antioxidant protection of laboratory animals against the background of a type 2 diabetes mellitus model. Mass Spectra Analysis was performed by Mascot program using Protein NCBI database. Microsequencing was performed using the BISEQ sequencer and the PGM Ion Torrent high-performance sequencing system. The spatial structure of the isolated peptides was modeled using the Schrodinge rMaestro molecular modeling program. The antioxidant activity of the peptides was determined by the following methods: DPPH, ABTS and FRAP. A polypeptide consisting of 16 amino acids with the following sequence: ILGKLLSTAAGLLSNL and a molecular weight of 1583.05 Da was isolated from trypsin hydrolysate of cow milk. The analysis of the simulated spatial structures of the peptide allowed us to establish that it forms only an alpha structure and belongs to the amphiphilic, total charge of the peptide is +1, the isoelectric point is at level of 10.15. Physicochemical characteristics of the peptide obtained by us suggest that isolated peptide belongs to antioxidant. The experiment established that peptide has antioxidant activity (3.21 mmol eq. Trolox/l). It proved that intragastric administration of peptide daily for 30 days at a dose of 0.9 mg / kg to diabetic rats reduces the level of hyperglycemia and indicators of oxidative stress. Перейти к внешнему ресурсу: полный текст/full text Доп.точки доступа: Шалбуев, Д. В. \гл. ред.\; Shalbuev, D. V.; Тихонов, С. Л.; Tikhonov, S. L.; Мерзлякова, Н. В.; Merzlyakova, N. V.; Тихонова, Н. В.; Tikhonova, N. V.; Ожгихина, А. С.; Ozhgikhina, A. S. |
Комбинированный способ глубокой переработки отходов икорного производства [] = Combined method for deep processing of caviar by-products / Д. В. Полещук, Л. Ю. Подленный, С. Н. Максимова [и др.] // Вестник Восточно-Сибирского государственного университета технологий и управления = ESSUTM Bulletin. - 2023. - № 2. - С. 14-21. - Библиогр. в конце ст. . - ISSN 2413-1997
Рубрики: Пищевая промышленность--Производство рыбных продуктов--Отходы Кл.слова (ненормированные): производство рыбных продуктов -- управление отходами -- биомодификация -- гидротермическая обработка -- комбинированные способы -- гидролизаты -- вторичное рыбье сырьё -- production of fish products -- waste management -- biomodification -- hydrothermal treatment -- combined method -- hydrolysate -- вторичное рыбье сырьё -- Полещук, Д. В. -- Poleschuk, D. V. -- Подленный, Л. Ю. -- Podlenniy, L. Yu. -- Максимова, С. Н. Аннотация: В статье представлено обоснование выбора рационального способа глубокой переработки вторичного рыбного сырья, образующегося на рыбоперерабатывающих предприятиях в виде отходов при пробивке ястыков лососевых рыб. В результатах экспериментальных исследований определены достоинства и недостатки двух способов воздействия на отходы икорного производства: ферментативного гидролиза с использованием ферментного препарата «Protomeх» и термической обработки, сопровождающейся барометрическим воздействием водой. Показана целесообразность применения комбинированного способа, заключающегося в последовательном чередовании биомодификации вторичного рыбного сырья с гидротермической деструкцией. Установлено, что в результате комбинированного воздействия после центрифугирования образуется несколько фракций, которые разделяются на декантере. Определена биологическая ценность белка полученного гидролизата, содержащего незаменимые аминокислоты, среди которых превалируют метионин с цистеином, треонин и лизин. Экспериментальным путем установлено, что в составе протеиновой фракции гидролизата содержатся биологически активные низкомолекулярные пептиды в количестве 41,52 %. В результате научных исследований подтверждена целесообразность комбинированного способа переработки отходов икорного производства, который позволяет дополнительно получить липидную фракцию из исследуемого вторичного рыбного сырья. The article presents the rationale for the development of method of fish by-products processing at fish processing enterprises left in the form of waste during the punching salmon fish ovaries. The results of the pilot studies identified the advantages and disadvantages of two ways of effecting the waste products of caviar production in industrial process: enzymatic hydrolysis using "Protamex" enzyme and thermal processing with barometric impact. The article shows expediency of application of a combined method consisting in the afterworking alternation of biomodification of fish by-products with hydrothermal destruction. As a result of the combined action, several fractions have been found to centrifuge after centrifugation, which are divided at the decanter. The authors determined the biological value of the protein produced by hydrolysate containing essential amino acids among which methionine with cysteine, threonine and lysine are predominant. It has been experimentally established that the composition of the protein fraction of the hydrolysate contains biologically active low molecular weight peptides in the amount of 41.52%. As a result of scientific research, the feasibility of a combined method for processing waste from caviar production has been confirmed, which makes it possible to additionally obtain a lipid fraction from the studied fish by-products. Перейти к внешнему ресурсу: полный текст/full text Доп.точки доступа: Полещук, Д. В.; Poleschuk, D. V.; Подленный, Л. Ю.; Podlenniy, L. Yu.; Максимова, С. Н.; Maksimova, S. N.; Волков, В. В.; Volkov, V. V.; Калинина, Н. С.; Kalinina, N. S. |
Теоретическое обоснование и экспериментальное подтверждение антибактериальных и противогрибковых свойств природного пептида [] = Theoretical rationale and experimental study confirmation of antibacterial and antifungal properties of natural peptide / С. Л. Тихонов, Н. В. Мерзлякова, С. В. Шихалев [и др.] // Вестник Восточно-Сибирского государственного университета технологий и управления = ESSUTM Bulletin. - 2023. - № 2. - С. 40-46. - Библиогр. в конце ст. . - ISSN 2413-1997
Рубрики: Химия--Органическая химия--Пептиды Кл.слова (ненормированные): органическая химия -- молозиво коров -- антимикробная активность -- противогрибковая активность -- структура пептидов -- α-спиральная пространственная структура -- organic chemistry -- antimicrobial activity -- cow colostrum -- antifungal activity -- peptide structure -- α-helical spatial structure -- Тихонов, С. Л. -- Tikhonov, S. L. -- Мерзлякова, Н. В. -- Merzlyakova, N. V. -- Шихалев, С. В. -- Shikhalev, S. V. -- Тихонова, Н. В. -- Tikhonova, N. V. -- Смирнова, А. В. -- Smirnova, A. V. -- Тихонова, М. С. -- Tikhonova, M. S. Аннотация: Cтатья посвящена теоретическому обоснованию антибактериальной и противогрибковой активности природного пептида mpR2, выделенного из пепсинового гидролизата молозива коров, и экспериментальному подтверждению его эффективности in vitro. Выделенный полипептид состоит из 60 аминокислотных остатков и имеет молекулярную массу 23 кДа. Моделирование показало, что пространственная структура mpR2 представлена α-спиралью. Пептид имеет гидрофобный домен, его суммарный заряд составляет +2, а изоэлектрическая точка находится на уровне 8,9. Полученные физические характеристики позволили предположить, что выделенный пептид обладает антибактериальной и противогрибковой активностью, что было подтверждено в эксперименте in vitro. Установлено, что идентифицированный пептид mpR2 обладает антибактериальной активностью в отношении тест-штаммов бактерий грамотрицательной бактерии E. coli ATCC 25922 и грамположительной бактерии B. Subtilis, противогрибковой активностью в отношении дрожжевого диплоидного грибка C. Albicans, но более низкой в сравнении с активностью антибиотика и противогрибкового препарата. This article focuses on theoretical explanation of the antibacterial and antifungal activity of the natural peptide mpR2 isolated from pepsin hydrolysate of cow colostrum, and experimental confirmation of its effects in vitro. The isolated polypeptide consisted of 60 amino acid residues and had a molecular weight of 23 kDa. Modeling showed that the spatial structure of mpR2 is represented by an α-helix. The peptide has a hydrophobic domain, its total charge is +2, and the isoelectric point is at the level of 8.9. The obtained biophysical characteristics suggested that the isolated peptide has antibacterial and antifungal activity, which was confirmed by the disco-diffusion method. It was found that the identified peptide mpR2 has antibacterial activity against test strains of bacteria of gram-negative bacterium E.coli ATCC 25922 and gram-positive bacterium B. Subtilis, as well as antifungal activity against yeast diploid fungus C. Albicans, but lower in comparison with the activity of synthetic antibiotics and antifungal drugs. Перейти к внешнему ресурсу: полный текст/full text Доп.точки доступа: Тихонов, С. Л.; Tikhonov, S. L.; Мерзлякова, Н. В.; Merzlyakova, N. V.; Шихалев, С. В.; Shikhalev, S. V.; Тихонова, Н. В.; Tikhonova, N. V.; Смирнова, А. В.; Smirnova, A. V.; Тихонова, М. С.; Tikhonova, M. S. |
Тихонов, С. Л. Разработка с использованием молекулярной пептидной трансплантации потенциального нейропротекторного биопептида [] = Design of potential neuroprotective biopeptide using molecular peptide transplantation / С. Л. Тихонов, Н. В. Тихонова // Вестник Восточно-Сибирского государственного университета технологий и управления = ESSUTM Bulletin. - 2024. - № 1 (92). - С. 53-61. - Библиогр. в конце ст. . - ISSN 2413-1997
Рубрики: Биотехнология--Пептиды Кл.слова (ненормированные): нейропротекторные свойства -- аминокислотная последовательность -- гидрофобность -- молекулярная пептидная трансплантация -- neuroprotective properties -- amino acid sequence -- hydrophobicity -- molecular peptide transplantation -- Тихонов, С. Л. -- Tikhonov, S. L. -- Тихонова, Н. В. -- Tikhonova, N. V. Аннотация: Целью исследований являлась разработка с использованием метода молекулярной пептидной трансплантации (МПТ) нового пищевого нейропротекторного биопептида на основе анализа литературных источников, баз данных о биофизических свойствах и биологической активности пептидов. В качестве объектов исследований использованы последовательности аминокислотных остатков пептидов с доказанными нейропротекторными свойствами. Прогнозирование биологической активности разработанного биопептида проводили с помощью базы данных Peptide Ranker (http://distilldeep.ucd.ie/PeptideRanker), информацию о каркасах циклических пептидов, устойчивых к протеолизу, получали в базе данных Cybase (http://www.cybase.org.au), идентификацию биопептида осуществляли по базе EROP-Moscow (http://erop.inbi.ras.ru/index.html), оценку биофизических свойств разработанного биопептида проводили с помощью калькулятора свойств пептидов PepCalc (http://pepcalc.com) и базы данных APD 3 (https://aps.unmc.edu/home). Разработан нейропротекторный интерферирующий пептид путем предварительного получения каркаса на основе циклотида с последующей вставкой короткого пептида HFRWPGP в каркас методом МПТ. Разработанный пептид имеет следующую последовательность аминокислотных остатков: PCRRRCHFRWPGPCRGRCP, обладает высокой биологической активностью равной 0,89. Гидрофобность пептида по Уимли Уайту в целом остатке равна 2,91, следовательно, пептид хорошо растворим в воде. Потенциал связывания с белками (индекс Бомана) высокий и равен 4,3 ккал/моль, что свидетельствует о его способности связываться целевыми рецепторами. The present research is focused on design of new nutritional neuroprotective biopeptide, using method of molecular peptide transplantation (MPT) based on analysis of literature sources, databases on biophysical properties and biological activity of peptides. The objects of the research are sequences of amino acid residues of peptides with proven neuroprotective properties. Prediction of biological activity of the developed biopeptide was carried out using the Peptide Ranker database (http://distilldeep.ucd.ie/PeptideRanker). Information on cyclic peptides frameworks that are resistant to proteolysis was obtained in the Cybase database (http://www.cybase.org.au), biopeptide identification was carried out using the EROP-Moscow database (http://erop.inbi.ras.ru/index.html), biophysical properties assessment of the developed biopeptide was carried out using the PepCalc peptide properties calculator (http://pepcalc.com) and APD 3 databases (https://aps.unmc.edu/home). A neuro-protective interfering peptide has been developed by preliminary preparation of a cyclotide-based framework followed by insertion of short HFRWPGP peptide into the framework by the MPT method. The developed peptide has the following sequence of amino acid residues: PCRRRCHFRWPGPCRGRCP, has high biological activity equal to 0.89. The hydrophobicity of the peptide according to Wimley-White in the whole residue is 2.91, therefore, the peptide is well soluble in water. The protein binding potential (Boman index) is high and is 4.3 kcal / mol, indicating its ability to bind to target receptors. Перейти к внешнему ресурсу: полный текст/full text Доп.точки доступа: Шалбуев, Д. В. \гл. ред.\; Shalbuev, D. V.; Тихонова, Н. В.; Tikhonova, N. V.; Tikhonov, S. L. |