Физико-химические характеристики, антиоксидантная активность и эффективность пептида, выделенного из молозива коров, на экспериментальной модели сахарного диабета 2-го типа [] = Physico-chemical characteristics, antioxidant activity and efficiency of a peptide isolated from cow colostrum on an experimental model of type 2 diabetes mellitus / С. Л. Тихонов, Н. В. Мерзлякова, Н. В. Тихонова, А. С. Ожгихина // Вестник Восточно-Сибирского государственного университета технологий и управления = ESSUTM Bulletin. - 2023. - № 1. - С. 36-45. - Библиогр. в конце ст. . - ISSN 2413-1997
Рубрики: Химия--Аналитическая химия Медицина--Болезни эндокринной системы Кл.слова (ненормированные): болезни эндокринной системы -- diseases of the endocrine system -- пептиды -- peptides -- аналитическая химия -- analytical chemistry -- сахарный диабет -- diabetes -- антиоксидантные свойства -- antioxidant properties -- молекулярная масса -- molecular weight -- аминокислотная последовательность -- amino acid sequence -- Тихонов, С. Л. -- Tikhonov, S. L. -- Мерзлякова, Н. В. -- Merzlyakova, N. V. -- Тихонова, Н. В. -- Tikhonova, N. V. -- Ожгихина, А. С. -- Ozhgikhina, A. S. Аннотация: Целью исследований является и влияния пептида с аминокислотной последовательностью ILGKLLSTAAGLLSNL, выделенного из трипсинового гидролизата молозива коров, на показатели антиоксидантной защиты лабораторных животных на фоне модели сахарного диабета 2-го типа. Молекулярно-массовое распределение пептида оценивали масс-спектрометрическим методом и идентифицировали методом MALDI-TOF. Анализ масс-спектров осуществляли с помощью программы Mascot с использованием базы данных Protein NCBI. Микросеквенирование проводили с помощью секвенатора MiSeqи-системы для высокопроизводительного секвенирования PGM IonTorrent. Моделирование пространственной структуры выделенных пептидов осуществляли с помощью программы молекулярного моделирования Schrodinger Maestro. Антиоксидантную активность пептидов определяли методами DPPH, ABTS и FRAP. Из трипсинового гидролизата молозива коров выделен полипептид, состоящий из 16 аминокислот с последовательностью ILGKLLSTAAGLLSNL и молекулярной массой 1583,05 Да. Анализ смоделированных пространственных структур пептида позволил установить, что он образует только альфа-структуру и относится к амфифильным, суммарный заряд пептида составляет +1, изоэлектрическая точка на уровне 10, 15. Полученные физико-химические характеристики пептида позволяют предположить, что выделенный пептид относится к антиоксидантным. Экспериментально установлено, что пептид обладает антиоксидантной активностью (3,21 ммоль экв. Тролокса/л). Доказано, что внутрижелудочное введение пептида ежедневно в течение 30 дней в дозе 0,9 мг/кг диабетическим крысам способствует снижению уровня гипергликемии и показателей оксидативного стресса. The aim of the research is to characterize and study the effect of the peptide with the amino acid sequence ILGKLLSTAAGLLSNL isolated from trypsin hydrolysate of cow colostrum on the indicators of antioxidant protection of laboratory animals against the background of a type 2 diabetes mellitus model. Mass Spectra Analysis was performed by Mascot program using Protein NCBI database. Microsequencing was performed using the BISEQ sequencer and the PGM Ion Torrent high-performance sequencing system. The spatial structure of the isolated peptides was modeled using the Schrodinge rMaestro molecular modeling program. The antioxidant activity of the peptides was determined by the following methods: DPPH, ABTS and FRAP. A polypeptide consisting of 16 amino acids with the following sequence: ILGKLLSTAAGLLSNL and a molecular weight of 1583.05 Da was isolated from trypsin hydrolysate of cow milk. The analysis of the simulated spatial structures of the peptide allowed us to establish that it forms only an alpha structure and belongs to the amphiphilic, total charge of the peptide is +1, the isoelectric point is at level of 10.15. Physicochemical characteristics of the peptide obtained by us suggest that isolated peptide belongs to antioxidant. The experiment established that peptide has antioxidant activity (3.21 mmol eq. Trolox/l). It proved that intragastric administration of peptide daily for 30 days at a dose of 0.9 mg / kg to diabetic rats reduces the level of hyperglycemia and indicators of oxidative stress. Перейти к внешнему ресурсу: полный текст/full text Доп.точки доступа: Шалбуев, Д. В. \гл. ред.\; Shalbuev, D. V.; Тихонов, С. Л.; Tikhonov, S. L.; Мерзлякова, Н. В.; Merzlyakova, N. V.; Тихонова, Н. В.; Tikhonova, N. V.; Ожгихина, А. С.; Ozhgikhina, A. S. |
Теоретическое обоснование и экспериментальное подтверждение антибактериальных и противогрибковых свойств природного пептида [] = Theoretical rationale and experimental study confirmation of antibacterial and antifungal properties of natural peptide / С. Л. Тихонов, Н. В. Мерзлякова, С. В. Шихалев [и др.] // Вестник Восточно-Сибирского государственного университета технологий и управления = ESSUTM Bulletin. - 2023. - № 2. - С. 40-46. - Библиогр. в конце ст. . - ISSN 2413-1997
Рубрики: Химия--Органическая химия--Пептиды Кл.слова (ненормированные): органическая химия -- молозиво коров -- антимикробная активность -- противогрибковая активность -- структура пептидов -- α-спиральная пространственная структура -- organic chemistry -- antimicrobial activity -- cow colostrum -- antifungal activity -- peptide structure -- α-helical spatial structure -- Тихонов, С. Л. -- Tikhonov, S. L. -- Мерзлякова, Н. В. -- Merzlyakova, N. V. -- Шихалев, С. В. -- Shikhalev, S. V. -- Тихонова, Н. В. -- Tikhonova, N. V. -- Смирнова, А. В. -- Smirnova, A. V. -- Тихонова, М. С. -- Tikhonova, M. S. Аннотация: Cтатья посвящена теоретическому обоснованию антибактериальной и противогрибковой активности природного пептида mpR2, выделенного из пепсинового гидролизата молозива коров, и экспериментальному подтверждению его эффективности in vitro. Выделенный полипептид состоит из 60 аминокислотных остатков и имеет молекулярную массу 23 кДа. Моделирование показало, что пространственная структура mpR2 представлена α-спиралью. Пептид имеет гидрофобный домен, его суммарный заряд составляет +2, а изоэлектрическая точка находится на уровне 8,9. Полученные физические характеристики позволили предположить, что выделенный пептид обладает антибактериальной и противогрибковой активностью, что было подтверждено в эксперименте in vitro. Установлено, что идентифицированный пептид mpR2 обладает антибактериальной активностью в отношении тест-штаммов бактерий грамотрицательной бактерии E. coli ATCC 25922 и грамположительной бактерии B. Subtilis, противогрибковой активностью в отношении дрожжевого диплоидного грибка C. Albicans, но более низкой в сравнении с активностью антибиотика и противогрибкового препарата. This article focuses on theoretical explanation of the antibacterial and antifungal activity of the natural peptide mpR2 isolated from pepsin hydrolysate of cow colostrum, and experimental confirmation of its effects in vitro. The isolated polypeptide consisted of 60 amino acid residues and had a molecular weight of 23 kDa. Modeling showed that the spatial structure of mpR2 is represented by an α-helix. The peptide has a hydrophobic domain, its total charge is +2, and the isoelectric point is at the level of 8.9. The obtained biophysical characteristics suggested that the isolated peptide has antibacterial and antifungal activity, which was confirmed by the disco-diffusion method. It was found that the identified peptide mpR2 has antibacterial activity against test strains of bacteria of gram-negative bacterium E.coli ATCC 25922 and gram-positive bacterium B. Subtilis, as well as antifungal activity against yeast diploid fungus C. Albicans, but lower in comparison with the activity of synthetic antibiotics and antifungal drugs. Перейти к внешнему ресурсу: полный текст/full text Доп.точки доступа: Тихонов, С. Л.; Tikhonov, S. L.; Мерзлякова, Н. В.; Merzlyakova, N. V.; Шихалев, С. В.; Shikhalev, S. V.; Тихонова, Н. В.; Tikhonova, N. V.; Смирнова, А. В.; Smirnova, A. V.; Тихонова, М. С.; Tikhonova, M. S. |
Тихонов, С. Л. Разработка с использованием молекулярной пептидной трансплантации потенциального нейропротекторного биопептида [] = Design of potential neuroprotective biopeptide using molecular peptide transplantation / С. Л. Тихонов, Н. В. Тихонова // Вестник Восточно-Сибирского государственного университета технологий и управления = ESSUTM Bulletin. - 2024. - № 1 (92). - С. 53-61. - Библиогр. в конце ст. . - ISSN 2413-1997
Рубрики: Биотехнология--Пептиды Кл.слова (ненормированные): нейропротекторные свойства -- аминокислотная последовательность -- гидрофобность -- молекулярная пептидная трансплантация -- neuroprotective properties -- amino acid sequence -- hydrophobicity -- molecular peptide transplantation -- Тихонов, С. Л. -- Tikhonov, S. L. -- Тихонова, Н. В. -- Tikhonova, N. V. Аннотация: Целью исследований являлась разработка с использованием метода молекулярной пептидной трансплантации (МПТ) нового пищевого нейропротекторного биопептида на основе анализа литературных источников, баз данных о биофизических свойствах и биологической активности пептидов. В качестве объектов исследований использованы последовательности аминокислотных остатков пептидов с доказанными нейропротекторными свойствами. Прогнозирование биологической активности разработанного биопептида проводили с помощью базы данных Peptide Ranker (http://distilldeep.ucd.ie/PeptideRanker), информацию о каркасах циклических пептидов, устойчивых к протеолизу, получали в базе данных Cybase (http://www.cybase.org.au), идентификацию биопептида осуществляли по базе EROP-Moscow (http://erop.inbi.ras.ru/index.html), оценку биофизических свойств разработанного биопептида проводили с помощью калькулятора свойств пептидов PepCalc (http://pepcalc.com) и базы данных APD 3 (https://aps.unmc.edu/home). Разработан нейропротекторный интерферирующий пептид путем предварительного получения каркаса на основе циклотида с последующей вставкой короткого пептида HFRWPGP в каркас методом МПТ. Разработанный пептид имеет следующую последовательность аминокислотных остатков: PCRRRCHFRWPGPCRGRCP, обладает высокой биологической активностью равной 0,89. Гидрофобность пептида по Уимли Уайту в целом остатке равна 2,91, следовательно, пептид хорошо растворим в воде. Потенциал связывания с белками (индекс Бомана) высокий и равен 4,3 ккал/моль, что свидетельствует о его способности связываться целевыми рецепторами. The present research is focused on design of new nutritional neuroprotective biopeptide, using method of molecular peptide transplantation (MPT) based on analysis of literature sources, databases on biophysical properties and biological activity of peptides. The objects of the research are sequences of amino acid residues of peptides with proven neuroprotective properties. Prediction of biological activity of the developed biopeptide was carried out using the Peptide Ranker database (http://distilldeep.ucd.ie/PeptideRanker). Information on cyclic peptides frameworks that are resistant to proteolysis was obtained in the Cybase database (http://www.cybase.org.au), biopeptide identification was carried out using the EROP-Moscow database (http://erop.inbi.ras.ru/index.html), biophysical properties assessment of the developed biopeptide was carried out using the PepCalc peptide properties calculator (http://pepcalc.com) and APD 3 databases (https://aps.unmc.edu/home). A neuro-protective interfering peptide has been developed by preliminary preparation of a cyclotide-based framework followed by insertion of short HFRWPGP peptide into the framework by the MPT method. The developed peptide has the following sequence of amino acid residues: PCRRRCHFRWPGPCRGRCP, has high biological activity equal to 0.89. The hydrophobicity of the peptide according to Wimley-White in the whole residue is 2.91, therefore, the peptide is well soluble in water. The protein binding potential (Boman index) is high and is 4.3 kcal / mol, indicating its ability to bind to target receptors. Перейти к внешнему ресурсу: полный текст/full text Доп.точки доступа: Шалбуев, Д. В. \гл. ред.\; Shalbuev, D. V.; Тихонова, Н. В.; Tikhonova, N. V.; Tikhonov, S. L. |