Авторизация
Фамилия
Пароль
 

Базы данных

Вид поиска


Выберите поиск:
Что искать:
 Найдено в других БД:Книги (7)Статьи (8)
Формат представления найденных документов:
полныйинформационныйкраткий
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>R=31.23.27$<.>)
Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2
1.


   
    Ферментативная конверсия пищевого белка и оценка антиоксидантной активности пептидов [] = Enzymatic food protein conversion and assessment of antioxidant activity of peptides / С. Д. Жамсаранова, С. Н. Лебедева, Б. А. Болхонов, Д. В. Соколов // Вестник Восточно-Сибирского государственного университета технологий и управления = ESSUTM Bulletin. - 2021. - № 4. - С. 5-14 . - ISSN 2413-1997
ГРНТИ

Рубрики: Биотехнология--Пищевые белки
Кл.слова (ненормированные):
пищевые белки -- соевый белок -- ферментативная конверсия -- антиоксидантная активность -- пептиды -- ВСГУТУ -- food proteins -- soy protein -- enzymatic conversion -- antioxidant activity -- peptides -- ESSUTM
Аннотация: Одним из пищевых белков, традиционно используемых для диетической коррекции и профилактики нарушений липидного обмена и связанных с ним сердечно-сосудистых заболеваний, ожирения, артериальной гипертензии, метаболического синдрома, являются белки сои. Использование современных технологий обработки соевого белка позволяет получить гидролизаты, которые проявляют гиполипидемические, гипохолестеринемические и другие свойства. Наиболее перспективным направлением использования гидролизатов пищевых белков является разработка низкоаллергенных продуктов профилактического назначения. Цель настоящего исследования  получение ферментативного гидролизата соевого белка и оценка антиоксидантных свойств полученных пептидов. В работе представлена двухстадийная схема ферментативного гидролиза соевого белка с применением пепсина и трипсина, обеспечивающая высокую степень гидролиза (82-83 %). Фракционирование соевого гидролизата позволило разделить его на 3 основные фракции (высоко-, средне- и низкомолекулярную). Определена суммарная антиоксидантная активность полученных пептидных фракций. Наибольшей антиоксидантной активностью обладала среднемолекулярная фракция, суммарное содержание антиоксидантов в которой составило 71,2±4,83 мг/100 см3. Значительный интерес в дальнейших работах будут представлять поиски пептидов, обладающих гипоаллергенными, иммуномодулирующими и другими свойствами. Предполагается, что гидролизат белков сои может быть использован в качестве функционального ингредиента комплексного действия в составе различных специализированных пищевых продуктов.
Soy proteins are among the various food proteins traditionally used for dietary correction and prevention of lipid metabolism disorders and associated cardiovascular diseases, obesity, arterial hypertension, and metabolic syndrome. The use of modern technologies for processing soy protein makes it possible to obtain hydrolysates that exhibit hypolipidemic, hypocholesterolemic and other properties. The most promising direction for the use of food protein hydrolysates is the development of low-allergenic prophylactic products. The aim of this study was to obtain an enzymatic hydrolysate of soy protein and to evaluate the antioxidant properties of the obtained peptides. The paper presents a 2-stage scheme for the enzymatic hydrolysis of soy protein using pepsin and trypsin, providing a high degree of hydrolysis (82-83 %). Fractionation of soybean hydrolysate made it possible to divide it into 3 main fractions (high, medium and low molecular weight). The total antioxidant activity of the obtained peptide fractions was determined. The average molecular fraction had the highest antioxidant activity, the total content of antioxidants in which was 71.2 ± 4.83 mg / 100 sm3. The search for peptides with hypoallergenic, immunomodulatory, and other properties will be of considerable interest in future studies. It is assumed that soy protein hydrolysate can be used as a functional ingredient of complex action in the composition of various specialized food products.

Перейти к внешнему ресурсу: полный текст/full text

Доп.точки доступа:
Жамсаранова, С. Д.; Zhamsaranova, S. D.; Лебедева, С. Н.; Lebedeva, S. N.; Болхонов, Б. А.; Bolkhonov, B. A.; Соколов, Д. В.; Sokolov, D. V.

Найти похожие

2.


   
    Теоретическое обоснование и экспериментальное подтверждение антибактериальных и противогрибковых свойств природного пептида [] = Theoretical rationale and experimental study confirmation of antibacterial and antifungal properties of natural peptide / С. Л. Тихонов, Н. В. Мерзлякова, С. В. Шихалев [и др.] // Вестник Восточно-Сибирского государственного университета технологий и управления = ESSUTM Bulletin. - 2023. - № 2. - С. 40-46. - Библиогр. в конце ст. . - ISSN 2413-1997
ГРНТИ

Рубрики: Химия--Органическая химия--Пептиды
Кл.слова (ненормированные):
органическая химия -- молозиво коров -- антимикробная активность -- противогрибковая активность -- структура пептидов -- α-спиральная пространственная структура -- organic chemistry -- antimicrobial activity -- cow colostrum -- antifungal activity -- peptide structure -- α-helical spatial structure -- Тихонов, С. Л. -- Tikhonov, S. L. -- Мерзлякова, Н. В. -- Merzlyakova, N. V. -- Шихалев, С. В. -- Shikhalev, S. V. -- Тихонова, Н. В. -- Tikhonova, N. V. -- Смирнова, А. В. -- Smirnova, A. V. -- Тихонова, М. С. -- Tikhonova, M. S.
Аннотация: Cтатья посвящена теоретическому обоснованию антибактериальной и противогрибковой активности природного пептида mpR2, выделенного из пепсинового гидролизата молозива коров, и экспериментальному подтверждению его эффективности in vitro. Выделенный полипептид состоит из 60 аминокислотных остатков и имеет молекулярную массу 23 кДа. Моделирование показало, что пространственная структура mpR2 представлена α-спиралью. Пептид имеет гидрофобный домен, его суммарный заряд составляет +2, а изоэлектрическая точка находится на уровне 8,9. Полученные физические характеристики позволили предположить, что выделенный пептид обладает антибактериальной и противогрибковой активностью, что было подтверждено в эксперименте in vitro. Установлено, что идентифицированный пептид mpR2 обладает антибактериальной активностью в отношении тест-штаммов бактерий грамотрицательной бактерии E. coli ATCC 25922 и грамположительной бактерии B. Subtilis, противогрибковой активностью в отношении дрожжевого диплоидного грибка C. Albicans, но более низкой в сравнении с активностью антибиотика и противогрибкового препарата.
This article focuses on theoretical explanation of the antibacterial and antifungal activity of the natural peptide mpR2 isolated from pepsin hydrolysate of cow colostrum, and experimental confirmation of its effects in vitro. The isolated polypeptide consisted of 60 amino acid residues and had a molecular weight of 23 kDa. Modeling showed that the spatial structure of mpR2 is represented by an α-helix. The peptide has a hydrophobic domain, its total charge is +2, and the isoelectric point is at the level of 8.9. The obtained biophysical characteristics suggested that the isolated peptide has antibacterial and antifungal activity, which was confirmed by the disco-diffusion method. It was found that the identified peptide mpR2 has antibacterial activity against test strains of bacteria of gram-negative bacterium E.coli ATCC 25922 and gram-positive bacterium B. Subtilis, as well as antifungal activity against yeast diploid fungus C. Albicans, but lower in comparison with the activity of synthetic antibiotics and antifungal drugs.

Перейти к внешнему ресурсу: полный текст/full text

Доп.точки доступа:
Тихонов, С. Л.; Tikhonov, S. L.; Мерзлякова, Н. В.; Merzlyakova, N. V.; Шихалев, С. В.; Shikhalev, S. V.; Тихонова, Н. В.; Tikhonova, N. V.; Смирнова, А. В.; Smirnova, A. V.; Тихонова, М. С.; Tikhonova, M. S.

Найти похожие

 
ссылка на мобильную версию электронного каталога