Авторизация
Фамилия
Пароль
 

Базы данных

Вид поиска


Выберите поиск:
Что искать:
 Найдено в других БД:Электронные издания ВСГУТУ (1)Материалы конференций ВСГУТУ (1)
Формат представления найденных документов:
полныйинформационныйкраткий
Поисковый запрос: (<.>K=Смирнова, А. В.<.>)
Общее количество найденных документов : 1
1.


   
    Теоретическое обоснование и экспериментальное подтверждение антибактериальных и противогрибковых свойств природного пептида [] = Theoretical rationale and experimental study confirmation of antibacterial and antifungal properties of natural peptide / С. Л. Тихонов, Н. В. Мерзлякова, С. В. Шихалев [и др.] // Вестник Восточно-Сибирского государственного университета технологий и управления = ESSUTM Bulletin. - 2023. - № 2. - С. 40-46. - Библиогр. в конце ст. . - ISSN 2413-1997
ГРНТИ

Рубрики: Химия--Органическая химия--Пептиды
Кл.слова (ненормированные):
органическая химия -- молозиво коров -- антимикробная активность -- противогрибковая активность -- структура пептидов -- α-спиральная пространственная структура -- organic chemistry -- antimicrobial activity -- cow colostrum -- antifungal activity -- peptide structure -- α-helical spatial structure -- Тихонов, С. Л. -- Tikhonov, S. L. -- Мерзлякова, Н. В. -- Merzlyakova, N. V. -- Шихалев, С. В. -- Shikhalev, S. V. -- Тихонова, Н. В. -- Tikhonova, N. V. -- Смирнова, А. В. -- Smirnova, A. V. -- Тихонова, М. С. -- Tikhonova, M. S.
Аннотация: Cтатья посвящена теоретическому обоснованию антибактериальной и противогрибковой активности природного пептида mpR2, выделенного из пепсинового гидролизата молозива коров, и экспериментальному подтверждению его эффективности in vitro. Выделенный полипептид состоит из 60 аминокислотных остатков и имеет молекулярную массу 23 кДа. Моделирование показало, что пространственная структура mpR2 представлена α-спиралью. Пептид имеет гидрофобный домен, его суммарный заряд составляет +2, а изоэлектрическая точка находится на уровне 8,9. Полученные физические характеристики позволили предположить, что выделенный пептид обладает антибактериальной и противогрибковой активностью, что было подтверждено в эксперименте in vitro. Установлено, что идентифицированный пептид mpR2 обладает антибактериальной активностью в отношении тест-штаммов бактерий грамотрицательной бактерии E. coli ATCC 25922 и грамположительной бактерии B. Subtilis, противогрибковой активностью в отношении дрожжевого диплоидного грибка C. Albicans, но более низкой в сравнении с активностью антибиотика и противогрибкового препарата.
This article focuses on theoretical explanation of the antibacterial and antifungal activity of the natural peptide mpR2 isolated from pepsin hydrolysate of cow colostrum, and experimental confirmation of its effects in vitro. The isolated polypeptide consisted of 60 amino acid residues and had a molecular weight of 23 kDa. Modeling showed that the spatial structure of mpR2 is represented by an α-helix. The peptide has a hydrophobic domain, its total charge is +2, and the isoelectric point is at the level of 8.9. The obtained biophysical characteristics suggested that the isolated peptide has antibacterial and antifungal activity, which was confirmed by the disco-diffusion method. It was found that the identified peptide mpR2 has antibacterial activity against test strains of bacteria of gram-negative bacterium E.coli ATCC 25922 and gram-positive bacterium B. Subtilis, as well as antifungal activity against yeast diploid fungus C. Albicans, but lower in comparison with the activity of synthetic antibiotics and antifungal drugs.

Перейти к внешнему ресурсу: полный текст/full text

Доп.точки доступа:
Тихонов, С. Л.; Tikhonov, S. L.; Мерзлякова, Н. В.; Merzlyakova, N. V.; Шихалев, С. В.; Shikhalev, S. V.; Тихонова, Н. В.; Tikhonova, N. V.; Смирнова, А. В.; Smirnova, A. V.; Тихонова, М. С.; Tikhonova, M. S.

Найти похожие

 
ссылка на мобильную версию электронного каталога