Научная библиотека ВСГУТУ

Biochemical characterization of pantoate kinase, a novel enzyme necessary for coenzyme A biosynthesis in the Archaea [Текст] / H. Tomita [и др.] // Journal of bacteriology. - 2012. - Vol. 194, no 19. - P. 5434-5443 . - ISSN 0021-9193

ГРНТИ

34.27.01

Рубрики: Bacteriology--Biochemical characterization
Кл.слова (ненормированные):
pantoate kinase -- biochemical characterization -- novel enzyme -- коферменты -- новые энзимы -- биосинтез

Доп.точки доступа:
Tomita, H.; Yokooji, Y.; Ishibashi, T.; Imanaka, T.; Atomi, H.

Найти похожие

Borzyskowski, L. S.
Evolutionary history and biotechnological future of carboxylases [Текст] / L. S. Borzyskowski, R. G. Rosenthal, T. J. Erb // Journal of biotechnology. - 2013. - Vol. 168, issue 3. - P. 243-251 . - ISSN 0168-1656

ГРНТИ

62.09

Рубрики: Карбоксилазы--Эволюция
Кл.слова (ненормированные):
carbon dioxide -- enzyme -- synthetic biology -- rubisCO -- энзимы -- двуокись углерода

Доп.точки доступа:
Rosenthal, R. G.; Erb, T. J.

Найти похожие

Towards catalyst compartimentation in combined chemo- and biocatalytic processes: Immobilization of alcohol dehydrogenases for the diastereoselective reduction of a β-hydroxy ketone obtained from an organocatalytic aldol reaction [Текст] / G. Rulli [и др.] // Journal of biotechnology. - 2013. - Vol. 168, issue 3. - P. 271-276 . - ISSN 0168-1656

ГРНТИ

62.13

Рубрики: Биотехнология
Кл.слова (ненормированные):
alcoxol dehydrogenase -- enzyme catalysis -- алкогольдегидрогеназа -- альдольная реакция

Доп.точки доступа:
Rulli, G.; Heidlindemann, M.; Berkessel, A.; Hummel, W.; Groger, H.

Найти похожие

Employment of colorimetric enzyme assay for monitoring expression and solubility of GST fusion proteins targeted to inclusion bodies [Текст] / I. S. Macinkovic [и др.] // Journal of biotechnology. - 2013. - Vol. 168, issue 4. - P. 506-510 . - ISSN 0168-1656

ГРНТИ

62.13

Рубрики: Биотехнология
Кл.слова (ненормированные):
GST-tagged proteins -- urea -- колориметрический анализ -- протеины -- мониторинг -- растворимость

Доп.точки доступа:
Macinkovic, I. S.; Abughren, M.; Mrkic, I.; Grozdanovic, M. M; Prodanovic, R.; Gavrovic-Jankulovic, M.

Найти похожие

Stereoselective synthesis of caffeic acid amides via enzyme-catalyzed asymmetric aminolysis reaction [Текст] / P. Xiao [и др.] // Journal of biotechnology. - 2013. - Vol. 168, issue 4. - P. 552-559 . - ISSN 0168-1656

ГРНТИ

62.13

Рубрики: Амиды--Синтез
Кл.слова (ненормированные):
стереоселективный синтез -- амиды кофейной кислоты -- аминолиз -- lipase -- caffeic acid amide -- aminolysis reaction

Доп.точки доступа:
Xiao, P.; Zhang, S.; Ma, H.; Zhang, A.; Lv, X.; Zheng, L.

Найти похожие

Halim, A. A.
Characterization and multi-step transketolase-ω-transaminase bioconversions in an immobilized enzyme microreactor (IEMR) with packed tube [Текст] / A. A. Halim, N. Szita, F. Baganz // Journal of biotechnology. - 2013. - Vol. 168, issue 4. - P. 567-575 . - ISSN 0168-1656

ГРНТИ

62.13

Рубрики: Биотехнология
Кл.слова (ненормированные):
биоконверсия -- иммобилизованные ферментные микрореакторы -- transketolase -- transaminase -- chiral amino alcohol

Доп.точки доступа:
Szita, N.; Baganz, F.

Найти похожие

Yield, changes in proteolysis, and sensory quality of Prato cheese produced with different coagulants [Текст] / L. S. Alves [и др.] // Journal of dairy science. - 2013. - Vol. 96, no 12. - P. 7490-7499 . - ISSN 0022-0302

ГРНТИ

65.63.39

Рубрики: Сыры--Качества
Кл.слова (ненормированные):
сыры Прато -- сенсорные качества -- протеолиз -- fungal enzyme -- sensory quality

Доп.точки доступа:
Alves, L. S.; Merheb-Dini, C.; Gomes, E.; Silva da, R.; Gigante, M. L.

Найти похожие

Микрокапсулирование пепсина и оценка его протеолитических свойств [] = Microcapsulation of pepsin and estimation of its proteolytic properties / Л. С. Кудряшов, С. Л. Тихонов , Н. В. Тихонова, А. В. Дьячкова ; гл. ред. И. Г. Сизов ; ред.: Р. А. Багаева, Е. В. Белоплотова ; Вост.-Сиб. гос. ун-т технологий и управления // Вестник Восточно-Сибирского государственного университета технологий и управления = ESSUTM Bulletin. - 2019. - № 3. - С. 35-41. - Библиогр. в конце ст. . - ISSN 2413-1997

ГРНТИ

65.09.05

Рубрики: Пищевая промышленность--Пищевые продукты
Кл.слова (ненормированные):
пищевые продукты -- микрокапсулирование -- пепсин -- мальтодекстрин -- псевдокипящий слой -- food products -- microcapsulation -- pepsin -- probiotics -- maltodextrin -- pseudo-boiling layer
Аннотация: В статье приведены результаты исследований и апробации предлагаемой технологиии микрокапсулирования фермента пепсина в матрицу мальтодекстрина в псевдокипящем слое. Для проведения исследования был разработан специальный аппарат для микрокапсулирования, в котором размер капсул может регулироваться. Установлено влияние толщины слоя мальтодекстрина на активность фермента: по мере уменьшения толщины защитного покрытия фермент быстрее теряет свою первоначальную активность, что обусловлено меньшей степенью защиты слоя от воздействия внешней среды. Показано, что иммобилизация пепсина мальтодекстрином сдвигает максимальную активность примерно на 2 рН в щелочную сторону. Выявлено, что хранение иммобилизованного фермента при температуре 0 - 2 оС сохраняет его протеолитическую активность по сравнению с чистым ферментом практически в 2 раза. По результатам исследования можно рекомендовать микрокапсулирование пепсина с использованием мальтодекстрина при производстве пищевых продуктов.
The article proposes and approves the technology of microcapsulation of pepsin in the maltodextrin matrix in the pseudo-boiling layer. For the study, a special apparatus for microcapsulation was developed, in which the size of the capsules can be adjusted. The effect of the thickness of the maltodextrin layer on the enzyme activity was established: as the thickness of the protective coating decreases, the enzyme loses its initial activity faster, which is due to the lower degree of protection of the layer from environmental influences. It was shown that immobilization of pepsin with maltodextrin shifts the maximum activity by about 2 pH to the alkaline side. It was revealed that storage of the immobilized enzyme at a temperature of 0–2 ° C retains its proteolytic activity as compared with the pure enzyme almost twice. According to the results of the study, microencapsulation of pepsin using maltodextrin in food production can be recommended.

Перейти к внешнему ресурсу: полный текст

Доп.точки доступа:
Кудряшов, Л. С.; Kudryashov, L. S.; Тихонов, С. Л.; Tikhonov, S. L.; Тихонова, Н. В.; Tikhonova, N. V.; Дьячкова, А. В.; Dyachkova, A. V.; Сизов, И. Г. \гл. ред.\; Sizov, I. G.; Багаева, Р. А. \ред.\; Bagaeva, R. A.; Белоплотова, Е. В. \ред.\; Beloplotova, E. V.; Восточно-Сибирский государственный университет технологий и управления (Улан-Удэ)

Найти похожие

Тематический навигатор

ссылка на мобильную версию электронного каталога

Базы данных

Статьи- результаты поиска

Вид поиска